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アプリケーションデータ:液体クロマトグラフ質量分析計 (LC/MS)
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アプリケーションデータ
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学会発表資料
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プロテインマイクロアレイを応用したタンパク質相互作用分子同定手法のご紹介(PDF形式、1,454KB)
<概要>
プロテインマイクロアレイ(ProteoChipTM)に、目的タンパク質を抗タグ抗体法を用いて固定化し、大腸菌粗抽出物中から相互作用するタンパク質を補足して、NanoFrontierシステムにより同定しましたのでご紹介いたします。
使用装置: 日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第20回国際生化学・分子生物学会附設展示会
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2D-NanoLCとInformation Based Acquisition (IBA)機能を用いプロテオーム解析手法のご紹介(PDF形式、677KB)
<概要>
近年、患者と健常者の組織・体液を試料検体に用いてそれぞれ網羅的な定量プロファイリング解析を行い,得られた情報を比較することで,疾患の原因分子,つまりバイオマーカー候補を見つけ出す疾患プロテオーム研究が盛んに行われています。ここでは、2D-NanoLC/LIT-TOFMSとIBAを組合わせることにより,血清中タンパク質を効率的かつ網羅的に探索可能なシステムについてご紹介いたします。
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第20回国際生化学・分子生物学会附設展示会
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NanoHPLC/ESI-LIT-TOF MSを用いた糖ペプチドのMSnスペクトル構造解析
(株)日立ハイテクノロジーズ
北海道大学大学院理学研究科2
伊藤裕基・武川泰啓・出口喜三郎・永井伸治
吉岡信二・中川裕章・篠原康郎・西村紳一郎
<概要> 生体内の60%以上のタンパク質は糖鎖修飾されていると言われており、糖鎖の構造とその修飾位置の決定は、糖タンパク質の機能を理解する上で重要である。近年、MALDIやESIをイオン源とする質量分析計(Tandem MS, Ion trap MS, FT MS)による糖タンパク質、糖ペプチドシーケンス解析が急速に進歩しつつある。しかし糖鎖部分も含めた完全な構造解析を行うには、前処理段階でシアル酸の保護を要するなど、まだ多くの課題がある1)。今回は、新たに開発されたNanoHPLC/ ESI-LITTOFMSを用いて糖ペプチドを直接MSn分析し、シアル酸を含めた構造解析を行う方法を検討した。
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第28回日本分子生物学会年会 |
リン酸化タンパク質解析のご紹介(PDF形式、798KB) 
<概要>
タンパク質のリン酸化は細胞内情報伝達や代謝活性において極めて重要な調節機構として知られており、重要な翻訳後修飾の一つです。ここでは、タンパク質酵素消化物より、リン酸化ペプチドを選択的に精製した後、MS/MS解析によりリン酸化部位を決定する手法についてご紹介いたします。本手法を応用することで、網羅的なリン酸化タンパク質の解析システムの構築も期待できます。(本分析法の構築は新潟大学理学部 堀米恒好教授らとの共同研究によるものです)
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第28回日本分子生物学会年会 |
ナノ流量グラジエント装置のプロテオーム解析への応用(PDF形式、385KB) 
株式会社 日立ハイテクノロジース
那珂アプリケーションセンタ
吉江 正樹 吉岡 信二 伊藤伸也 山下絵理 甲田公良
<概要>
現在、生体成分のタンパク質・ペプチド・糖鎖などの極微量サンプルの測定解析には、ナノフロー領域のLC/MSは必須となっているが、 安定したグラジエント溶出に課題が残っていた。現在、最も簡便な方法として多用されているスプリット方式によるグラジエント送液は、キャピラリーカラムなどによる圧力変動がそのまま流量変動となるために再現性の良いクロマトグラムデータを連続して測定するには不安がある。 今回、我々は、バルブ&ループ法を用いたナノ高速液体クロマトグラフィーの開発を行い、質量分析計との接続によるタンパク質解析に応用した例を報告する。
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
クロマトグラフィー科学会議 |
IBA(Information Based Acquisition)機能のご紹介(PDF形式、368KB)
IBA(Information Based Acquisition)機能は効率よくMS/MS分析を行い、有効な情報をより多く取得するための機能です。
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第78回日本生化学会附設展示会 |
糖ペプチドのMSnスペクトル構造解析のご紹介(PDF形式、803KB)
生体内の60%以上のタンパク質は糖鎖修飾されていると言われており、糖鎖の構造とその結合位置の決定は、糖タンパク質の機能を理解する上で重要です。 ここでは、NanoFrontierを用いて行った糖ペプチドのMSnスペクトル構造解析検討結果についてご紹介いたします。
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第78回日本生化学会附設展示会 |
酒米の心白発現におけるプロテオーム解析のご紹介(PDF形式、384KB) 酒米とは、酒造りの原料として用いられるコメで、大粒で中心部が白濁している心白が発現しているものが適しているとされている。心白発現のメカニズムを調べるため、心白部分で発現が変動しているタンパク質について酒米品種、ひたち酒および五百万石を用いて蛍光標識二次元ディファレンシャルゲル電気泳動(2-D
DIGE)を行い、心白部分とその外側の部分のタンパク質の発現を比較し、変動がみられるタンパク質の探索・同定を試みた。
使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第78回日本生化学会附設展示会 |
デュアルリニアイオントラップ‐直交加速飛行時間型質量分析計の開発
Dual linear ion trap-orthog onal acceleration TOF mass spectrometer
長谷川英樹・橋本雄一郎・和氣泉H. Hasegawa, Y. Hashimoto, I. Waki
株式会社日立製作所中央研究所Central Research Laboratory, Hitachi, Ltd., Kokubunji,
Tokyo 185-8601, Japan
<概要>
2つのリニアイオントラップ(LIT)と直交加速飛行時間型質量分析計(oaTOF)を結合したDual LIT / oaTOFを開発
- 1mTorr以下の1st LITによる高イオン選択性能
- 50-100mTorrの2nd LITによる高イオン収束性能
- oaTOFによる高質量分解能
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第53回質量分析総合討論会
日本質量分析学会 |
| Dual LIT / oaTOF mass spectrometer
with high precursor ion selectivity
Yuichiro Hashimoto, Hideki Hasegawa and Izumi Waki
Central Research Laboratory, Hitachi, Ltd., Tokyo 185-8601, Japan
<概要>
- Hybrid mass spectrometer conprising dual linear traps (LITs)and
an orthogonal acceleration TOF mass spectrometer. (oaTOF)
- High selectivity MSn analysis in the 1st LIT
- Effective damping in the 2nd LIT
- High mass resolution and high mass accuracy detection in the
oaTOF
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
53rd ASMS Conference |
| Information Based Acquisition
Technique for the Analysis of Low-Abundance Peptide Ion (I)
T. Yokosuka1, K. Yoshinari1, K. Kobayashi1, A. Ohtake1, A. Hirabayashi2,
Y. Hashimoto2, I. Waki2, Y. Terui3and T. Takao41Hitachi Research
Laboratory, Hitachi, Ltd. Hitachi, Ibaraki 319-1292, Japan 2Central
Research Laboratory, Hitachi, Ltd. Kokubunji, Tokyo 185-8601,
Japan3Hitachi High-Technologies Corporation, Hitachinaka, Ibaraki
312-8504, Japan 4Osaka University, Suita, Osaka 565-0871, Japan
<概要>
A real-time optimization system for MSn(n=2,3), called IBAIBA(
Information Based Acquisition ), was developed.
The achievement of real-time optimal analysis flow control using
IBA was confirmed.
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
53rd ASMS Conference |
| Information
Based Acquisition Technique for the Analysis of Low-Abundance Peptide
Ions (II)
A. Hirabayashi1, T. Yokosuka2, K. Yoshinari2, A. Ohtake2, K.
Kobayashi2, Y. Hashimoto1, H. Hasegawa1, I. Waki1,N. Manri1and
M. Ishimaru11Central Research Laboratory, Hitachi, Ltd., Kokubunji,
Tokyo 185-8601, Japan 2Hitachi Research Laboratory, Hitachi, Ltd.,
Hitachi, Ibaraki 319-1292, Japan
<概要>
- A real-time optimization technique for MSn(n=2, 3), called
IBA, was developed.
- The technique was implemented in a nLC/Iontrap-TOFMS.
- We tested our technique by repeatedly analyzing a yeast cell
lysate, a typical crude sample.
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
53rd ASMS Conference |
| NanoHPLC/ESI-IT-TOF MSを用いた糖ペプチドのMSnスペクトル構造解析
(株)日立ハイテクノロジーズ1・北海道大学大学院理学研究科2
伊藤 裕基1,2・永井 伸治1・吉岡 信二1・武川 泰啓2・出口 喜三郎2・中川 裕章2・篠原 康郎2・西村 紳一郎2
<概要>
生体内の60%以上のタンパク質は糖鎖修飾されていると言われており、糖鎖の構造とその結合位置の決定は、糖タンパク質の機能を理解する上で重要である。
近年、MALDIやESIをイオン源とする質量分析計(Tandem MS, Ion trap MS, FT MS)による糖タンパク質、糖ペプチドシーケンス解析が急速に進歩しつつある。
しかし、糖鎖部分も含めた完全な構造解析を行うにはまだ多くの課題がある1) 。
今回、新たに開発されたNanoHPLC/ ESI-IT-TOF MSを用いて糖ペプチドのMSnスペクトル構造解析方法の検討を行った。
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
第53回質量分析総合討論会
日本質量分析学会 |
| Assignment of Sialylated
Oligosaccharide Isomers (N-Glycans) by Using MSn Spectral Matching
Yasuhiro Takegawa1, Kisaburo Deguchi1, Shinji Nagai2, Shinji
Yoshioka3, Shinya Ito2, Hiroaki Nakagawa1, and Shin-Ichiro Nishimura1
1Division of Biological Sciences, Graduate School of Science,
Hokkaido University, Sapporo, 001-0021, Japan.
2Design & Manufacturing Group, Hitachi High Technologies Co.,
Hitachinaka, 312-8504, Japan.
3 Naka Customer Center, Hitachi Science Systems Co., Hitachinaka,
312-8504, Japan.
<概要>
Electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) and matrixassisted
laser desorption ionization/mass spectrometry (MALDI-MS), which
are now routinely used in protein/peptide analysis, are becoming
indispensable in oligosaccharide analysis as well.
However, despite many attempts, it is still almost impossible
tocompletely assign the oligosaccharide structure (i.e., composition,
sequence, anomeric character, linkage position, and branching
pattern) by MSn analysis alone.
Recently, we demonstrated that MSn spectral matching that is simply
based on correlation coefficient calculations between positive
or negative-ion MSn spectra is useful and applicable to the structural
assignment of relatively large nonfucosylated and fucosylated
oligosaccharide isomers (complex typeN-glycans) derivatized by
2-aminopyridine (PA) [1, 2].
In this presentation, we apply MSn spectral matching to assignment
of mono-sialylated N-glycan isomers and investigate its usefulness.
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使用装置:日立液体クロマトグラフ質量分析計 NanoFrontier L |
53rd ASMS Conference |
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関連リンク
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